헤모글로빈의 특징과 상세

헤모글로빈에 대하여

헤모글로빈은 적혈구에서 철을 함유한 적색 단백질로 산소를 운반하는 역할을 합니다. 헤모글로빈은 산소 부분압이 높고 산소 부분압이 낮으며 산소 부분압이 낮은 체내에 결합한 폐에 결합한 산소를 선호하는 특성이 있습니다. 분자 공식에서 설명한 바와 같이, 철 원자가 4개 포함되어 빈혈이 발생하고 철이 부족하면 헤모글로빈은 완전히 기능하지 않습니다. 철분을 함유하는 포르피린 고리와 단백질(글로빈)을 함유하는 4개의 헴이라고 불리는 구조가 수집되어 포함된다. 철분자 중 하나가 하나의 분자의 산소에 결합하기 때문에 헤모글로빈 분자는 4개의 산소 분자에 결합한다. 산소가 풍부한 폐에서 산소가 희석된 조직에 도달하면 산소를 결합하고 산소를 방출하는 유기체에 산소를 운반하는 것을 하십시오. 낮은 pH가 산소 방출을 촉진하기 때문에 이산화탄소가 높고 낮은 pH가 있는 말초 조직에서 산소를 쉽게 제거할 수 있습니다. 이산화탄소가 혈장으로 녹아 폐를 운반하고 몸에서 폐 호흡으로 방출되면 pH는 원래 상태로 되돌아가고 헤모글로빈은 다시 산소와 결합합니다. 그것은 물고기에서 포유류까지 척추동물의 적혈구 내에 널리 분포합니다. 일반적으로 1l당 4 ~ 500만 개의 적혈구가 있으며 2억 8천만 개가량의 헤모글로빈이 하나의 적혈구 내에 포함되어 있습니다. 골수의 적혈구로 합성되어 간에서 분해됩니다. 적혈구가 죽으면 헤모글로빈도 파괴되고 포르피린 고리가 담즙 물감으로 방출되고, 수명은 약 120일이며, 분자량은 약 64,500g/mol이다. 빈혈은 헤모글로빈의 양에 기초하여 진단된다. 일산화탄소 (CO) 친화력은 산소보다 200배 이상 높고 일산화탄소 농도가 짙을 때 일산화탄소 중독은 산소보다 일산화탄소를 운반하기 때문에 발생할 수 있습니다. 이때 헤모글로빈이 가역적으로 산소에 결합하는 것과는 달리 일산화탄소에 비가역적으로 결합합니다. 헤모글로빈은 4개의 헴을 가지고 있기 때문에 하나의 헴은 하나의 산소 분자와 결합할 수 있으며 하나의 헤모글로빈은 총 4개의 산소 분자와 결합할 수 있습니다. 산소 헤모글로빈은 헤모글로빈의 산소가 포화하는 결합이다. 산소에 포화하지 않은 헤모글로빈(산소에 포화하지 않음)은 데옥시 헤모글로빈이라고 불린다. 산소를 결합하지 않는 헤모글로빈은 산소 헤모글로빈의 형태로 산소를 운반하는 탈 산소 헤모글로빈입니다. 산소 분자는 각각 헤모글로빈에 존재하는 4개의 헴에 결합하며, 하나의 헴과 산소 분자의 결합은 다른 헴과 산소 분자의 결합에 영향을 미친다. 적혈구는 선형 적색으로 산소를 함유하고 동맥을 통해 신체의 각 조직에 산소를 공급하여 이산화탄소를 섭취한다. 이산화탄소 부분압이 높을수록 산소 헤모글로빈의 산소 해리가 높을수록, 이산화탄소가 많을수록 산소가 많을수록 산소가 많을수록 산소가 더 많이 들릴수록 효과적이다(보어 효과). 씌우개 미노 헤모글로빈(HbCO2)은 이산화탄소를 이송하는 적혈구의 형태로 흑색이다. 산소 헤모글로빈은 4개의 산소 분자와 결합하는 것과 달리 카바 미노 헤모글로빈은 하나의 이산화탄소와 결합하여 허파꽈리 근처에서 운반됩니다. 이산화탄소는 분압 차이에 의해 확산하고 허파꽈리 및 외부로 방출됩니다. 혈액에서 카바 미노 헤모글로빈의 형태로 이동하는 이산화탄소는 약 23%입니다. 일산화탄소 농도가 짙은 환경에 노출되면 헤모글로빈은 일산화탄소에 결합하여 카르 복시 헤모글로빈을 생성합니다. 카복시 헤모글로빈은 안정적이며 산소에 묶여 있지 않기 때문에 우리 몸은 산소 부족으로 실신하거나 끔찍한 경우에 죽을 수 있습니다. 헤모시아닌은 헤모글로빈과 구조가 유사하지만, 분자 당 가철이 아닌 구리와 결합한 원자가 철을 가지고 있습니다.질량은 최소 헤모글로빈의 7.8배 이상이며 헤모시아닌은 일산화탄소에 결합하지 않으므로 헤모시아닌을 가진 동물은 일산화탄소 중독으로 고통받지 않습니다.